1. Международный государственный экологический университет им. А.Д.Сахарова 220070, г. Минск, ул. Долгобродская, 23

УДК: 577.152.1:577.151.4: 577.151.6:579.66

Реферат:

Из мицелия глубинного культивирования базидиомицета P. ostreatus впервые выделен в гомогенном состоянии и охарактеризован внутриклеточный фермент – билирубиноксидаза, обладающая лакказной активностью. Установлено, что удельная активность фермента в реакции с билирубином равна 21 E/мг, а с лакказным субстратом АБТС составила 261 E/мг. Основываясь на способности билирубиноксидазы из P. ostreatus трансформировать производные фенола и бензидина, разработан экологически безопасный биотехнологический метод удаления гваякола и о-толидина из воды, а также обесцвечивания азокрасителя трипанового синего (ТС). Показано, что фермент трансформирует указанные вещества в широкой области рН от 2,2 до 8,0, причем оптимальное значение рН для деградации гваякола равно 7,0, а наиболее эффективная трансформация о-толидина и TC протекает в кислой области pH (4,5 для о-толидина и 3,5 для ТС). Температурный интервал биотрансформации с участием билирубиноксидазы из P.ostreatus находится в пределах 15–70 ?С, с оптимумом для окисления гваякола 55 ?С, a для красителя ТС и толидина 35 ?С и 30 ?С, соответственно. При температуре 25 °С полное обесцвечивание ТС при исходной концентрации 5 мг/л в условиях оптимального значения рН и нагрузки фермента 20 мЕ•мл-1 происходило в течение 3 ч. Значительным стимулирующим действием на ферментативную реакцию трансформации ТС обладали ионы двухвалентной меди и синтетический медиатор АБТС, а ингибирующий эффект оказывали ионы трехвалентного железа. Спектро¬фото-метрический анализ показал, что удаление продуктов ферментативной деградации гваякола и о-толидина из воды на 98–99 % может быть достигнуто при использовании адсорбционной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозe.